свойства; и поэтому, чем
большую замену фщ. единиц в своих ячейках допускает в некоторый отрезок
времени данная система, тем выше коэффициент ее полифункционирования. В этом
случае примерами могут служить все обратимые химические реакции замещения типа
H2O + Cl2 = 2HCl + O2 и т.п., ячейки углеводородного радикала R в структуре
аминокислот и т.д.
Аминокислоты, входя в состав белковой молекулы, сохраняют свободными и
реакционноспособными свои специфические полифункциональные ячейки, химические
функции которых состоят в способности присоединять различные системные
группировки. Это обусловливает взаимодействие белков с самыми различными
веществами, создает исключительные химические возможности, которыми не
обладают никакие другие вещества данного подуровня. В силу этого белки,
входящие, например, в состав живой протоплазмы, сочетаются в комплексы с
другими соединениями - от воды и минеральных веществ до всевозможных
органических соединений, в том числе и с другими белками. Эти комплексы, в
зависимости от образующего их фактора, могут быть довольно устойчивыми и
образовываться в количествах, необходимых для построения гиперсистем.
Примерами таких комплексов служат разнообразные сложные белки -
нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и т.п. Они
участвуют в построении гиперсистемных структур и, вместе с тем, играют большую
роль в их функционировании благодаря своим каталитическим свойствам. Наряду с
устойчивыми соединениями белки способны образовывать и крайне эфемерные
комплексы, период функционирования которых сравнительно небольшой. Подчиняясь
соответствующим алгоритмам, эти соединения быстро возникают и,
отфункционировав, также быстро разлагаются. Таким образом, через механизм
полифункциониравания самые разнообразные элементы из аккумулятивных подсистем
вовлекаются в обмен веществ живой организации Материи для временного
использования их фн. свойств в том или ином системном образовании.
При заполнении фн. ячеек многомолекулярных соединений отдельными
индивидуальными белками - фщ. единицами образуются новые системные единицы,
физические и химические свойства которых существенно отличаются от свойств
входящих в их состав отдельных белков. Ассоциируясь между собой, белки
образуют целые молекулярные рои, представляющие собой различные структурные
образования живого вещества. Весьма существенным является и то, что фн.
свойства белков, их способность реагировать с разнообразными веществами и
ассоциироваться в многомолекулярные комплексы определяется не только составом
и расположением аминокислотных остатков, но и пространственной конфигурацией
белковой молекулы, то есть относительным расположением в пространстве
отдельных частей ее структуры. Химическое взаимодействие боковых радикалов и
полярных групп аминокислотных остатков, действуя внутримолекулярно, приводит к
закономерному скручиванию пептидных цепей белковой молекулы и объединению их в
клубки, в так называемые белковые глобулы, обладающие упорядоченной
пространственной конфигурацией. Во внутреннем строении белковых глобул
отдельные участки пептидных цепей и замкнутых колец оказываются определенным
образом расположенными по отношению друг к другу и взаимно закрепленными путем
сшивания этих участков водородными или другими прочными связями. Такого рода
строение обусловливает определенные размеры и форму белковых глобул. Она может
приближаться к шаровидной или быть сильно вытянутой. Те или иные изменения
окружающей глобулу внешней среды сильно влияют на ее форму, сильно сжимая или,
наоборот, растягивая ее. В зависимости от того, какие активные группировки фщ.
единиц аминокислотных остатков при данной конфигурации глобулярного клубка
оказываются расположенными на поверхности и, следовательно, доступными
химическому взаимодействию и какие будут скрыты в глубине, защищены,
"экранированы" соседними группировками, зависят изменяющиеся фн. свойства
белка, даже при сохранении постоянным его аминокислотного состава. Поэтому
даже очень небольшие изменения пространственной архитектоники глобулы
оказывают решающее влияние на химическую реактивность белка и на те тонко
нюансированные его свойства, которые определяют собой биологическую
специфичность каждого индивидуального белкового соединения. Этот созданный в
процессе Развития Материи еще один, более сложный и тонкий механизм
полифункционирования способствовал диктуемому законами Развития ускоренному
движению Материи по категории качества (). Его роль для организации живого
вещества особенно возросла после того, как определилась основная функця этого
механизма - путем изменения конфигурации белковых глобул осуществлять
регулирование их ферментативной активности.
Известно, что химические реакции между органическими соединениями
совершаются в живых организмах с очень большими скоростями, хотя и вполне
измеримыми, но совершенно несравнимыми с теми, которые наблюдаются при
взаимодействии этих соединений в изолированном и очищенном виде вне структур
живых тел. Причина этого заключается в том, что в составе живой протоплазмы
всегда присутствуют особые биологические ускорители - ферменты, называемые
протеинами (простые белки) или протеидами (сложные белки), в которых белок
соединен в комплексе с небелковой ("простетической") группой - в большинстве
случаев с металлоорганическим соединением или тем или иным витамином. В силу
этого в каждой живой клетке присутствует целый набор разнообразных ферментов,
поскольку ферментативной активностью обладает большинство протеинов и
протеидов живого организма. Таким образом, ферменты составляют основную массу
протоплазменных белков. То обстоятельство, что основой ферментных комплексов
всегда являются обладающие определенной архитектоникой те или иные белковые
глобулы, обусловливает ряд особенностей, которые отличают ферменты от других
катализаторов. Это прежде всего исключительная каталитическая мощь ферментов.
Известно большое число неорганических и органических соединений низших
организационых уровней, способных ускорять те же реакции, что и ферменты.
Механизм действия любого катализатора весьма прост и напоминает действие
ключа, вводимого в ту или иную систему. При реакциях распада свободные связи
катализатора нейтрализуют силы связи, объединяющие вместе фщ.
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70
большую замену фщ. единиц в своих ячейках допускает в некоторый отрезок
времени данная система, тем выше коэффициент ее полифункционирования. В этом
случае примерами могут служить все обратимые химические реакции замещения типа
H2O + Cl2 = 2HCl + O2 и т.п., ячейки углеводородного радикала R в структуре
аминокислот и т.д.
Аминокислоты, входя в состав белковой молекулы, сохраняют свободными и
реакционноспособными свои специфические полифункциональные ячейки, химические
функции которых состоят в способности присоединять различные системные
группировки. Это обусловливает взаимодействие белков с самыми различными
веществами, создает исключительные химические возможности, которыми не
обладают никакие другие вещества данного подуровня. В силу этого белки,
входящие, например, в состав живой протоплазмы, сочетаются в комплексы с
другими соединениями - от воды и минеральных веществ до всевозможных
органических соединений, в том числе и с другими белками. Эти комплексы, в
зависимости от образующего их фактора, могут быть довольно устойчивыми и
образовываться в количествах, необходимых для построения гиперсистем.
Примерами таких комплексов служат разнообразные сложные белки -
нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и т.п. Они
участвуют в построении гиперсистемных структур и, вместе с тем, играют большую
роль в их функционировании благодаря своим каталитическим свойствам. Наряду с
устойчивыми соединениями белки способны образовывать и крайне эфемерные
комплексы, период функционирования которых сравнительно небольшой. Подчиняясь
соответствующим алгоритмам, эти соединения быстро возникают и,
отфункционировав, также быстро разлагаются. Таким образом, через механизм
полифункциониравания самые разнообразные элементы из аккумулятивных подсистем
вовлекаются в обмен веществ живой организации Материи для временного
использования их фн. свойств в том или ином системном образовании.
При заполнении фн. ячеек многомолекулярных соединений отдельными
индивидуальными белками - фщ. единицами образуются новые системные единицы,
физические и химические свойства которых существенно отличаются от свойств
входящих в их состав отдельных белков. Ассоциируясь между собой, белки
образуют целые молекулярные рои, представляющие собой различные структурные
образования живого вещества. Весьма существенным является и то, что фн.
свойства белков, их способность реагировать с разнообразными веществами и
ассоциироваться в многомолекулярные комплексы определяется не только составом
и расположением аминокислотных остатков, но и пространственной конфигурацией
белковой молекулы, то есть относительным расположением в пространстве
отдельных частей ее структуры. Химическое взаимодействие боковых радикалов и
полярных групп аминокислотных остатков, действуя внутримолекулярно, приводит к
закономерному скручиванию пептидных цепей белковой молекулы и объединению их в
клубки, в так называемые белковые глобулы, обладающие упорядоченной
пространственной конфигурацией. Во внутреннем строении белковых глобул
отдельные участки пептидных цепей и замкнутых колец оказываются определенным
образом расположенными по отношению друг к другу и взаимно закрепленными путем
сшивания этих участков водородными или другими прочными связями. Такого рода
строение обусловливает определенные размеры и форму белковых глобул. Она может
приближаться к шаровидной или быть сильно вытянутой. Те или иные изменения
окружающей глобулу внешней среды сильно влияют на ее форму, сильно сжимая или,
наоборот, растягивая ее. В зависимости от того, какие активные группировки фщ.
единиц аминокислотных остатков при данной конфигурации глобулярного клубка
оказываются расположенными на поверхности и, следовательно, доступными
химическому взаимодействию и какие будут скрыты в глубине, защищены,
"экранированы" соседними группировками, зависят изменяющиеся фн. свойства
белка, даже при сохранении постоянным его аминокислотного состава. Поэтому
даже очень небольшие изменения пространственной архитектоники глобулы
оказывают решающее влияние на химическую реактивность белка и на те тонко
нюансированные его свойства, которые определяют собой биологическую
специфичность каждого индивидуального белкового соединения. Этот созданный в
процессе Развития Материи еще один, более сложный и тонкий механизм
полифункционирования способствовал диктуемому законами Развития ускоренному
движению Материи по категории качества (). Его роль для организации живого
вещества особенно возросла после того, как определилась основная функця этого
механизма - путем изменения конфигурации белковых глобул осуществлять
регулирование их ферментативной активности.
Известно, что химические реакции между органическими соединениями
совершаются в живых организмах с очень большими скоростями, хотя и вполне
измеримыми, но совершенно несравнимыми с теми, которые наблюдаются при
взаимодействии этих соединений в изолированном и очищенном виде вне структур
живых тел. Причина этого заключается в том, что в составе живой протоплазмы
всегда присутствуют особые биологические ускорители - ферменты, называемые
протеинами (простые белки) или протеидами (сложные белки), в которых белок
соединен в комплексе с небелковой ("простетической") группой - в большинстве
случаев с металлоорганическим соединением или тем или иным витамином. В силу
этого в каждой живой клетке присутствует целый набор разнообразных ферментов,
поскольку ферментативной активностью обладает большинство протеинов и
протеидов живого организма. Таким образом, ферменты составляют основную массу
протоплазменных белков. То обстоятельство, что основой ферментных комплексов
всегда являются обладающие определенной архитектоникой те или иные белковые
глобулы, обусловливает ряд особенностей, которые отличают ферменты от других
катализаторов. Это прежде всего исключительная каталитическая мощь ферментов.
Известно большое число неорганических и органических соединений низших
организационых уровней, способных ускорять те же реакции, что и ферменты.
Механизм действия любого катализатора весьма прост и напоминает действие
ключа, вводимого в ту или иную систему. При реакциях распада свободные связи
катализатора нейтрализуют силы связи, объединяющие вместе фщ.
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70